结构域是介于蛋白质二级与三级结构之间的一个层次。往往由几个模序组成。

举例：乳酸脱氢酶有2个

结构域疫球免蛋白(Ig)有12个结构域[VL（轻链的变区）、CL（轻链的恆区）、VH（重链的变区）、CH1（重链的恆区1）、CH2（重链的恆区2）、CH3（重链的恆区3）各2个]。其中可变区决定了Ig的特异性，而Ig的其它生物学性质，如免疫原性、穿过胎盘、结合补体（或巨噬细胞的吸附）等作用则由恆区决定。

结构域

形成：结构域之间的结构比较鬆懈，常形成裂隙或洞穴裂隙内有许多非极性胺基酸残基，因而是疏水的，不允许水分子进入，但能容钠蛋白质的辅基或酶的底物分子等。

意义：蛋白质的活性部位或变构结构部位多位于裂隙处。由于结构域之间连线的柔韧性，每个结构域可进行较大幅度的相对运动，使裂隙开放或关闭，便于蛋白质分子与其他分子之间的相互作用，故这些部位往往是活性中心所在的部位，或是变构物结合的部位。